舊稱朊。為由多種氨基酸結合而成的有機高分子化合物。分子量為6000～1000000，有的甚至更大。蛋白質是主要的生命基礎物質之一。具有催化作用的各種酶和調節生理機能的某些激素都是蛋白質。沒有蛋白質的作用，去氧核糖核酸和核糖核酸的複製、資訊的轉錄、遺傳密碼的翻譯、高等動物的自身免疫、呼吸氧氣的傳遞都無法進行。此外，皮膚、毛髮等也都是由蛋白質組成的。蛋白質也是動物界重要的營養物質。
發現 1893年蛋白質首次被認為是天然的含氮有機化合物，並在不同的動物性物質如血清白蛋白、血纖維蛋白、牛奶酪蛋白中發現蛋白質分子。1926年J.B.薩姆納首先得到結晶蛋白質──脲酶。1955年F.桑格等測定瞭第一個蛋白質──胰島素──的一級結構。60年代，中國化學傢鈕經義、汪猷、邢其毅等首先從氨基酸全合成結晶牛胰島素，這是第一個有生理活性的人工合成蛋白質；S.穆爾和W.H.斯坦等設計瞭氨基酸分析儀；P.埃德曼設計瞭蛋白質自動順序分析儀。最近，高效液相色譜、質譜、計算機和氣相順序儀等的應用，使蛋白質結構的研究獲得很大發展。
1952年L.C.鮑林提出蛋白質構象的假說，認為在肽鍵中有α-螺旋、β-折疊和β-轉角等。1960年J.C.肯德魯等首次用X射線衍射法測定瞭蛋白質的晶體結構，揭示瞭肌紅蛋白的三維空間結構，證實瞭α-螺旋的存在，並揭示出其二級和三級結構。M.F.佩魯茲等通過對血紅蛋白結構的研究，從分子水平闡明瞭鐮刀形貧血癥的病因。中國科學工作者對胰島素三維空間結構的研究達到瞭1.2埃分辨率的水平，最近又研究瞭天花粉蛋白的空間結構。(見彩圖)
天花粉蛋白分子結構模型
分類 蛋白質的種類繁多，按分子形狀可分為球蛋白（如免疫球蛋白、肌紅蛋白等）、纖維蛋白（如肌肉的結構蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白等）；按蛋白質功能可分為活性蛋白(如酶、激素蛋白等)、非活性蛋白（如膠原蛋白、角蛋白、彈性蛋白等）；按化學組成可分為簡單蛋白和結合蛋白（又稱復合蛋白）兩大類，簡單蛋白僅由多肽鏈組成，結合蛋白除含有多肽鏈外，還有非蛋白部分如核酸、脂肪、糖、色素和金屬絡合離子（見配位化合物）等。
結構 氨基酸是蛋白質結構的基本單位，常見的有20種氨基酸，都是L-α－氨基酸。它們按一定順序以酰胺鍵（即肽鍵）形式首尾縮合，連接成一條或幾條多肽鏈，每條鏈稱為亞基，鏈與鏈之間由共價鍵或氫鍵相聯，有時也結合糖類、脂類、核酸等分子，具有復雜的三維空間結構，含有碳、氫、氧、氮，大都含有硫，有時還含有磷和金屬等。
一級結構 或稱化學結構。是指蛋白質中以共價鍵相連的氨基酸的排列順序。蛋白質一級結構通式如圖。
目前已揭示出一級結構的蛋白質已有1000多個，其中最大的為 APO-B100蛋白質（由4536個氨基酸殘基組成）。由於核酸結構分析技術最近的迅速發展，已經可按三聯密碼（見
核酸），從已知的核酸結構中直接翻譯出蛋白質的結構。中國目前已揭示出綠豆胰蛋白酶抑制劑（72個氨基酸殘基）和引產中藥天花粉蛋白(234個氨基酸殘基)的一級結構。
二級結構 指多肽鏈主鏈骨架中的若幹肽段，各自以鏈內的氫鍵聯系，沿著某個軸盤旋或折疊，從而形成有規則的構象，如α-螺旋、β-折疊和β-轉角等。
三級結構 多肽鏈在二級結構的基礎上，由於相隔較遠的氨基酸殘基側鏈的相互作用，發生范圍廣泛的盤旋和折疊，從而產生特定的三維空間結構。
四級結構 各個亞基在低聚蛋白中的空間排佈和亞基之間的相互作用。這裡不考慮亞基本身的構象。由相同亞基構成的四級結構叫均一的四級結構，由不同亞基構成的四級結構叫非均一的四級結構。
變性 蛋白質分子受某些物理因素（如熱、紫外線、超聲波、高壓等）和化學因素（如酸、堿、有機溶劑、重金屬鹽類、尿素、胍、表面活性劑等）影響，引起蛋白質分子二、三、四級結構的異常變化，從而導致生物活性的喪失和物理、化學性質的異常變化。
變性可分可逆和不可逆兩種。可逆變性是指除去變性因素後蛋白質構象可以恢復原狀的，如加尿素和胍等可引起蛋白質變性，除去尿素和胍後蛋白質構象即可恢復原狀。不可逆變性是指除去變性因素後蛋白質構象不能恢復原狀，如加熱能使蛋白質變性，除去熱後蛋白質構象不能恢復原狀。
人工合成 20世紀60年代，中國化學傢從氨基酸人工全合成具有生理活性的蛋白質──結晶牛胰島素──和14C 標記的牛胰島素。(見彩圖)
人工全合成牛胰島素結晶——世界上第一個化學全合成的、有生理活性的蛋白質
中國科學院上海有機化學研究所供稿