脊椎動物體內免疫防禦系統的重要組成成分，包括各種抗體以及一些化學結構和抗原性與抗體有關的蛋白質，簡稱Ig。分佈於體液（主要是血清）及某些淋巴細胞膜上。
免疫球蛋白由四條長的肽鏈通過二硫鍵連結而成，其中包括兩條相同的重鏈（H鏈）和兩條相同的輕鏈（L鏈）。根據分子量、糖含量以及重鏈抗原特異性的不同，免疫球蛋白可分為五類，即IgG、IgM、IgA、IgD、IgE，它們相應的重鏈分別命名為 γ、μ、α、δ和 ε。IgG又可分為四四個亞類，IgA和IgM各分為兩個亞類。各種免疫球蛋白的輕鏈隻有兩種類型，即κ 型和λ型，任何一個免疫球蛋白分子中的兩條輕鏈或全為κ 鏈或全為λ鏈。λ型又可分為四個亞型。
結構 50年代後期，英國的R.R.波特和美國的G.M.埃德爾曼為闡明免疫球蛋白的分子結構作出瞭重要貢獻。生物體內含量最高的 IgG由兩條相同的重鏈和兩條相同的輕鏈組成，可表示成L2H2。重鏈的分子量約為53000，輕鏈的分子量約為22000，重鏈之間，重鏈和輕鏈之間由鏈間二硫鍵相連。除鏈間二硫鍵外，輕鏈有兩個鏈內二硫鍵，重鏈有四個鏈內二硫鍵。IgG分子的結構是對稱的，每半個分子具有一個與抗原結合的位點。木瓜蛋白酶可將IgG裂解而得到3個大小約略相等的片段，其中兩個是相同的，稱抗原結合片段(Fab)，第3個稱結晶片段(Fc)。一個Fab分子能與一個抗原分子結合，Fc片段易於形成結晶，它與抗體的幾種免疫功能有關。兩個Fab片段和一個Fc片段之間有一個絞鏈區，絞鏈區含有相當多的脯氨酸，且重鏈間的二硫鍵也多集中在這一區域，因此絞鏈區的肽鏈松散，容易被蛋白水解酶水解，還相當柔順，可用以調節兩個Fab之間的夾角，以便與不同的抗原決定簇結合。
起初，對多種骨髓細胞瘤蛋白和本周蛋白的氨基酸順序進行分析，發現在 IgG輕鏈N端的108個氨基酸殘基和重鏈N端的110～120個氨基酸殘基的區域內，在不同的IgG分子上，氨基酸順序有較大的變化。分別稱該區域為輕鏈可變區(VL)和重鏈可變區(VH)。IgG分子其餘部分的氨基酸組成和順序很相似，分別稱為輕鏈恒定區(CL)和重鏈恒定區(CH)。在輕鏈可變區中有3段，重鏈可變區有4段，其氨基酸順序變化特別大，稱為高變區(hypervariable region，HVR)，輕鏈和重鏈高變區內的氨基酸殘基是抗體分子中與抗原結合的位點的組成部分。可變區內其他部分變化減少，某些位置上氨基酸殘基幾乎不變，起著穩定可變區立體結構的作用。
根據鏈內二硫鍵的位置可將IgG的輕鏈分成兩段(VL和CL)，重鏈分成四段(VH、CH1、CH2和CH3)，每段約含110個氨基酸殘基。CL、CH1、CH2和CH3四段的氨基酸順序和結構均很相似，稱為同源區，VL和VH的氨基酸序列雖然變化較大，但兩者之間也有一定的同源性。各同源區具有各自的抗體特有的免疫學功能，故又稱為功能域，如IgG的V區與結合抗原有關，CH2有固定補體的作用，CH3則有親和細胞的功能（圖1）。
其他免疫球蛋白的結構與IgG的結構非常相似。IgM為五聚體，分子量約為900000，每個亞單位由兩條重鏈和兩條輕鏈組成，亞單位間以二硫鍵相連。每一個IgM分子還含有一條J鏈。IgM的重鏈(μ鏈)比IgG的重鏈(γ鏈)約多130個氨基酸，因而μ鏈比γ鏈多一個同源區(CH4)，位於μ鏈羧基端的19個氨基酸參與J鏈連接（圖2）。
IgA有血清型和分泌型兩種，人血清中的IgA主要以單體形式存在。分泌型IgA主要為雙體，除含J鏈外還含有分泌片。α鏈（IgA重鏈）比γ鏈略長，其羧基端19肽與J鏈連接的地方有關。由於分泌型IgA獨特的化學結構，不易被酶水解，這種穩定性在富有蛋白水解酶的外分泌液環境中很重要。
IgE在正常血清中含量極微，半衰期短，但在寄生蟲病患者的體內含量較高。ε鏈（IgE重鏈）比γ鏈長，它與μ鏈一樣，比γ鏈多一個同源區。
IgD含量低且易被蛋白水解酶水解，目前對其結構瞭解不多。
生物學活性 ①與相應的抗原特異性結合IgG、IgD、IgE和IgA各與兩分子抗原結合，即為2價，IgM理論上可結合10分子抗原，即為10價，但與大分子抗原結合時僅為5價。②激活補體：IgG（除IgG4外）和IgM可激活補體經典途徑，IgG4、IgA和IgE可激活補體旁路途徑（見補體系統）。③親細胞活性：IgE易與組織中肥大細胞血液中嗜堿性細胞和血管內皮細胞結合，因此與I型變態反應有關。④調理作用：即抗體覆蓋於顆粒性抗原表面後，可促進和增強吞噬細胞對顆粒性抗原的吞噬。⑤自由通過胎盤：隻有IgG能夠通過胎盤進入胎兒血液。
IgG是血清中最主要的免疫球蛋白，大多數抗細菌、抗毒素及抗病毒等抗體屬IgG類。IgM是新生動物、初級免疫反應以及某些自身免疫病中的主要抗體，對顆粒性抗原有很強的凝集作用並可溶菌和中和病毒。分泌型IgA在局部抗感染免疫中起著重要作用。
類型 免疫球蛋白的化學結構是高度不均一的，通常可用抗免疫球蛋白的抗體檢出其差異，據此可將免疫球蛋白分為同種型、同種異型和獨特型三種不同血清學類型。同種型是指同一物種所有個體共同具有的抗原特異性。由此可將免疫球蛋白再分為類、亞類，型、亞型。同種異型是指同種動物某些個體共同存在的抗原專一性。它與同種的其他個體的抗體之間通常在結構上隻有1～2個氨基酸的差異。獨特型是指個別個體本身的抗體所具有的獨特抗原特異性。對免疫球蛋白多樣性的形成機理至今有三種學說，都和免疫球蛋白分子上的V區和C區分別由V基因和C基因編碼有關。①種系學說：認為決定各種免疫球蛋白分子的全部基因（即有限的 C基因和未知數量的 V基因）通過生殖細胞遺傳下來。②體細胞突變學說：認為生殖細胞內隻有為數不多的V基因，免疫球蛋白的多樣性主要是抗體形成細胞的基因在發育過程中發生突變所致。③染色體基因的位移和重排：根據免疫球蛋白基因結構的研究，瞭解到編碼輕鏈可變區的V基因是由一組V基因片段和一組J基因片段所組成，編碼重鏈可變區的V基因是由一組V基因片段、一組 D基因片段和一組J基因片段所組成。通過基因的移位重排，各個基因片段間的連接是隨機的，V基因和C基因的連接也是隨機的，從而產生免疫球蛋白的多樣性。