α－螺旋

　　存在於各種天然蛋白質中的一種特定的螺旋狀肽鏈立體結構（見圖）。由於羊毛和皮革等工業的需要，英美科學傢自20世紀30年代始就利用 X射線衍射技術研究毛、發、蹄、皮等不溶性蛋白質，發現它們都有有規則的立體結構。50年代初，L.C.波林首先提出一種名為 α－螺旋的結構模型，很好地解釋瞭毛髮等的X射線衍射圖譜，自此α－螺旋被普遍認為是蛋白質分子的一種基本結構。

　　α－螺旋結構的主要特征為：①肽鏈以螺旋狀盤卷前進，每圈螺旋由3.6個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為5.44埃；②螺旋結構被規則排佈的氫鍵所穩定，氫鍵排佈的方式是：每個氨基酸殘基的N－H與其氨基側相間三個氨基酸殘基的C＝O形成氫鍵。這樣構成的由一個氫鍵閉合的環，包含13個原子。因此，α－螺旋常被準確地表示為3.6₁₃螺旋。螺旋的盤繞方式一般有右手旋轉和左手旋轉，在蛋白質分子中實際存在的是右手螺旋。

　　50年代末60年代初，J.C.肯德魯與M.F.佩魯茨用X射線衍射法相繼解出瞭結晶肌紅蛋白和血紅蛋白的立體結構，此後陸續又解出瞭大量蛋白質的立體結構。這些結果證明，α－螺旋的確廣泛存在於各類蛋白質分子中，不過有時與當初L.C.波林確定的某些參數值有些偏離。