動力學分析法

　　用測量反應速率來確定參與化學反應的有關物質的原始濃度的分析方法，又稱反應速率法。因為隨著化學反應的進行，反應物濃度不斷下降，反應速率逐漸降低，所以每一瞬間的反應速率都不一樣。通常採用微分的方法來表示瞬間反應速率。對下述反應：

A+R→P (1)

反應速率可用單位時間內反應物濃度的降低或生成物濃度的升高來表示，即用

之一來表示，其中[A] _t、[R] _t、[P] _t、是某一時刻 t時反應物A和R以及生成物P的濃度。對於式（1），可用下述動力學方程式（即速率方程式）來表示瞬間反應速率：

　　 (2)

式中[A]₀和[R]₀是兩種反應物A和R的起始濃度；([A]₀-[P]_t)和([R]₀-[P]_t) 等於在某一時刻t時A和R的瞬時濃度，k是A與R的反應的二級速率常數。

　　催化劑（見催化）使反應速率加快，但在一個反應體系中其濃度是恒定的，可並入動力學方程式的常數項中。溫度對反應速率的影響很大，因而常常要求在恒溫條件下進行反應。許多慢反應被痕量催化活性物質大大加速，且催化反應的速率與催化活性物質的濃度在一定范圍內呈線性關系，可用於催化活性物質濃度的測定，其靈敏度往往比平衡法高出幾個數量級。

　　動力學分析法的基本類型　非催化動力學分析法　用於動力學分析法的反應類型一般是二級不可逆反應，如式(1)所示。假定A是被測物，R是試劑，則反應速率如式(2)所示。最方便的測量方法是測定生成物 P或試劑R的濃度隨時間而變化的數值，測量濃度的方法可用紫外-可見分光光度法等。如果測定濃度的方法很靈敏，時間周期選擇在反應隻完成2％～3％時，則生成物的[P]_t很小，即式(2)中的[P]_t可以忽略不計，此時式(1)成瞭假零級反應，式(2)變成：

　　 (3)

將此式積分，時間間隔從t＝0到t，則得：

　　 (4)

於是，無論固定時間法或變動時間法，都可利用式(4)來計算被測物A的原始濃度[A]₀。

　　當應用固定時間法時，t恒定，試劑濃度[R]₀也保持恒定，k是常數，從式(4)可見，實驗測得的[P]_t值與[A]₀成簡單的直線關系。如果用變動時間法，則需測量反應生成固定量的產物所必需的時間t，即[P]_t和[R]₀保持恒定。從式(4)可見，1/t與[A]₀也成簡單的直線關系。

　　對化學性質相似的混合物，例如具有同樣官能團的兩種有機物，可用示差動力學分析法，不經分離而測定各自的濃度。在式(5)和(6)所示的相互競爭的二級不可逆反應中：

　　 (5)

　　 (6)

式中k_A和k_B是相應於被測物A和B與試劑R反應的二級速率常數。如R的濃度大於A和B的總濃度的50～100倍，則此時R的濃度可看成不變，反應屬假一級反應，相應的反應速率為：

　　 (7)

　　

　　 (8)

競爭反應形成共同產物P的速率為：

　　 (9)

將式(9)積分，從t＝0到t＝∞，得：

　　(10)

在組分 A的反應速率大於B的情況下，在A基本反應完全([A]_t≈0)的某一時刻，[A]₀exp(k_A^′t)與[B]₀exp(k_B^′t)相比，變得很小，可以忽略。將式(10)取對數，得：

此式表明，ln([P]∧-[P]_t)或ln([A]_t+[B]_t)對時間t作圖，得一直線，其斜率為-k_B^′，截距（在t＝0時）等於ln[B]₀，此時[A]₀的值是從混合物的原始濃度[A]₀+[B]₀減去[B]₀而得；而[A]₀+[B]₀必須測定，既可用獨立的方法，也可從[P]∧得到。

　　催化動力學分析法　許多慢化學反應的反應速率可被催化劑大大加速，且在一定低濃度范圍內正比於催化劑的濃度，可用來測定這些催化劑。例如對下列均相催化反應：

　　 (12)

通常[B]》[A]，即在反應進程中，B的濃度可看成不變，C為催化劑。反應速率為：

　　 (13)

將式(13)積分，得：

　　 (14)

這就表明，反應物A的起始濃度與瞬時濃度的比值的對數，與反應進行的時間和催化劑的濃度成直線關系；如果反應時間固定，則隻與催化劑的濃度成直線關系。如果反應進行的深度不大，測定濃度變化的方法又很靈敏，則式(14)還可簡化，即[A]₀》[X]_t，略去式(13)的[X]_t項，積分可得：

　　 (15)

此式表明，反應產物X的濃度與反應進行的時間和催化劑的濃度成直線關系；如果反應時間固定，則隻與催化劑濃度成直線關系。式(14)和(15)是催化動力學分析法的依據。

　　在活化劑的作用下，催化反應速率常能增大幾倍甚至幾十倍，使測定的靈敏度進一步提高。但活化劑本身並無催化作用，當對某一催化反應使用固定量的催化劑時，則在一定低濃度活化劑的范圍內，反應速率的增大與活化劑的濃度呈線性關系，可用於活化劑的測定。

　　阻抑劑能使某種催化劑失去催化活性，通常是由於與催化劑形成瞭非催化活性絡合物(見配位化合物)。當阻抑劑在一定低濃度范圍內時，則催化反應速率的降低與阻抑劑濃度呈線性關系，可用於阻抑劑的測定。此外，阻抑劑的研究和應用，也大大提高瞭催化動力學分析法的選擇性和應用價值。

　　酶催化動力學分析法　酶是一種生物催化劑，其特點是催化反應的專一性。酶催化反應的機理是：酶E與底物S先結合成中間絡合物ES，隨後分解出產物P，酶又再生：

　　 (16)

形成絡合物ES的平衡常數K_m定義為

。此時的動力學方程式為：

　　 (17)

當K_m《[S]時，式(17)變式：

　　 (18)

如果K_m》[S](K_m＞100[S]₀)，則式(17)變成：

　　 (19)

式(19)表明，當[E]恒定時，反應速率正比於[S]，可作為測定底物濃度的一種方法。

　　酶催化法不僅用於測定酶的活性和底物濃度，而且由於許多物質是酶的活化劑或阻抑劑，也能用於這些物質低含量時的測定。

　　

參考書目

　H.B.Mark，Jr.，and G.A.Rechnitz，Kinetics in Analytical Chemistry，Interscience，New York，1968.