溶液中帶電粒子(離子)在電場中移動的現象。利用帶電粒子在電場中移動速度不同而達到分離的技術叫電泳技術。在歷史上還曾用過陽離子電泳(cataphoresis)、離子電泳（ionophoresis）等名稱。電泳原文由希臘字elektron（琥珀，就是電的意思）和phoros（運動）拼接而成。1937年瑞典學者A.蒂塞利烏斯設計製造瞭自由介面電泳儀，用自由介面電泳分離瞭馬血清白蛋白和3種球蛋白（定名為 α，β，γ球蛋白）開創瞭電泳定量分析技術。生物高分子絕大部分分都帶有電荷，電泳的實驗條件又比較溫和，可以在較低溫度下進行，因此電泳技術在生化研究中已廣泛用於蛋白質、脂蛋白、多糖、核酸、酶、激素和維生素等的分離分析。電泳技術特別適用於分析體液及組織內蛋白質的含量。正常和病理血清樣品中的電泳差異是疾病診斷的重要指標。
原理 溶液中帶電粒子在電場(E)中向著與它相異電荷的電極移動，它的移動速度(V)是電場(E)和粒子的有效遷移率(m)的乘積，即：
V＝mE
離子的有效遷移率是一個由許多因素(包括離子半徑、溶劑化作用、介電常數、溶劑粘度、離子形狀和電荷、pH、解離度和溫度等)決定的物化系數。不同有效遷移率的粒子有不同的移動速度，因而可以彼此分離。
電泳儀的基本裝置 由5個單元組成：直流電流、正、負電極槽（包括內裝的電極）、分離室、樣品註入系統和檢測器。
電泳技術可以分成4種主要類型：區帶電泳、自由界面電泳、等速電泳和等電聚焦（圖1）。這四種類型的電泳技術是相互補充的，（圖1）概括瞭它們的特性。設有一樣品由兩種陰離子(B、C)和一種陽離子(D)組成，樣品在X處註入（圖1）。①區帶電泳的整個系統在一種叫做“支持電解質”的AE中。電泳開始一段時間後，樣品中的陽離子D移向負極，陰離子 B、C移向正極（圖1a）。陰離子B有效遷移率大，移動距離較長；C有效遷移率小，移動距離短。兩者得到分離。②自由界面電泳的樣品加於負電極槽；分離室和正電極槽充滿一種經過選擇的“前導電解質”AE。所謂“前導電解質”就是它的陰離子 A的有效遷移率較B、C的有效遷移率都大。電泳開始後，樣品的陽離子D留在負電極槽內，陰離子B、C在前導電解質AE中移動，經過一段時間達到部分分離，出現純B區帶和(B+C)區帶，這時與樣品陰離子配對的陽離子已不是D而是E（圖1b）。③等速電泳的樣品加於前導電解質AE和尾隨電解質TE之間。尾隨電解質和前導電解質的選擇恰恰相反，它的陰離子T的有效遷移率較樣品陰離子B、C的有效遷移率都小。電泳開始一段時間後，各樣品陰離子分開形成各自的但又相連的區帶，互不混淆而又以相同的速度趨向正極。它們的配對離子是同一的陽離子E，樣品的陽離子D則移向負極(圖1c)。④等電聚焦方法隻適用於分離兩性電解質如蛋白質等。分離室中充滿一種“兩性載體電解質”(Q)。由於這種電解質的存在，通電後分離室內建立瞭一個從正極到負極、pH由低到高的pH連續梯度。樣品可在任一部位註入，樣品中各種兩性離子的最終分離取決於它們的等電點pI（即正負電荷相等時溶液的pH值）。兩性電解質的特性是在低於其pI的pH溶液中，它的凈電荷是正值，在電場下向負極也就是向pH梯度溶液的高pH區移動；而在高於其pI的pH溶液中，它的凈電荷為負值，在電場下向正極也就是向pH梯度溶液的低pH區移動。在移動過程中，隨著溶液pH值的變化，兩性離子的凈電荷越來越少，最後停止在凈電荷為零的pH區域，即其等電點處。各種兩性電解質的等電點pH是一個物化常數，如果彼此不同，即可通過等電聚焦分離（圖1d）。
電泳技術要達到高分辨率，需有效地抑制對流。一個解決辦法是在分離室內使用支持載體，但也可以采用其他措施而不用載體，後者稱為無載體電泳或自由電泳。采用載體雖能抑制對流但目前尚缺乏既能完全滿足實驗要求而又沒有不良作用的載體。不過有載體時，電泳的儀器設備通常簡單、便宜，並且通過載體的選擇可以改變樣品中不同組分的有效遷移率，提高分辨能力，所以采用的較多。常用的載體有濾紙、醋酸纖維、淀粉、瓊脂、瓊脂糖、丙烯酰胺等。實際上習慣按工作方式，作用原理或所用載體來命名各種電泳方法，例如自由電泳（無載體）；淀粉電泳（淀粉作為載體）；高壓電泳（加高壓電場）；等速電泳（區帶等速電泳原理）。圖2列舉瞭常見的電泳習慣稱謂，出現的年份、類型和它們的功用。其中有些技術雖然現在較少應用，甚至不用，但不能否定它們的歷史價值及作用。
