2～50個氨基酸由肽鍵連接而成的一類化合物。一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基縮合失去一分子水而生成的醯胺鍵稱為肽鍵。由肽鍵組成的長鏈稱為肽鏈：
兩個氨基酸分子組成的肽稱為二肽，三個氨基酸組成的稱為三肽。依此此類推。三個及三個以上氨基酸組成的肽稱為多肽。肽鏈中的氨基酸分子，即脫水縮合後的組成單元，稱為氨基酸殘基，R為側鏈，肽鏈的兩端各有一個遊離的氨基和羧基，分別稱為氨端和羧端。
肽的命名通常從氨端的氨基酸殘基開始，稱為某氨酰某氨酰……某氨酸。肽的化學式寫起來很復雜，一般都用氨基酸的縮寫代替化學結構式。例如；丙氨酰亮氨酰甘氨酰絲氨酸四肽可以用 Ala-Leu-Gly-Ser或ALGS表示，結構式如下：
分類 根據結構可分以下幾類。
單純肽 ①開鏈肽：肽鍵都是由α－氨基和α－羧基縮合而成，兩端有遊離的α－氨基和α－羧基：
②有分支的開鏈肽：這類肽含有賴氨酸的ε－氨基、天冬氨酸的β－羧基或谷氨酸的γ－羧基等所形成的酰胺鍵，如：
③環肽：開鏈肽的氨端和羧端通過肽鍵結合成的環狀化合物。二酮吡嗪為最簡單的環肽，它是由兩分子的氨基酸構成的環二肽。許多肽抗菌素都為環肽。
結合肽 ①色肽：與色素或生色物質相連接的肽，例如放線菌素等。②糖肽：通過共價鍵與糖（如氨基葡萄糖、半乳糖、甘露糖等）相連接的肽。③脂肽：為通過酯鍵或酰胺鍵把脂肪酸或長鏈醇接到肽上所形成的化合物或磷酸甘油酯與肽所形成的化合物。④酯肽：由α－氨基酸和羥基酸通過酯鍵與肽鍵連接而成的化合物。這些肽經常是環狀的。肽也可以根據其來源或功能進行分類。
性質 肽與氨基酸一樣，是兩性電解質，它的酸堿性主要決定於肽鏈中遊離的α－氨基、α－羧基以及側鏈R基上的可離解官能團。肽的滴定曲線與氨基酸的滴定曲線很相似。肽分子所帶的凈電荷等於零時的pH值稱為肽的等電點(pI)，此時它在溶液中的溶解度最小。
肽的遊離α－氨基、α－羧基及側鏈基團可以發生與氨基酸中相應基團類似的反應。由於肽鏈中α－氨基和α－羧基已經縮合，各氨基酸的側鏈基團對肽的影響就更加突出。隨著組成肽的氨基酸殘基的不同，肽的性質和功能都有很大差別。肽的氨端的遊離氨基也能與氨基酸的顯色試劑，例如茚三酮、二甲基氨基萘磺酰氯、熒光胺等反應。這些反應廣泛用於肽的定性鑒定和定量測定。肽也具有類似蛋白質的特征反應，例如雙縮脲反應，即在強堿性條件下，肽與Cu2+形成紫色絡合物。凡具有兩個以上肽鏈結構的化合物均有此反應，利用這一反應可以測定肽和蛋白質的含量。
肽與蛋白質的化學結構相同，都是氨基酸通過肽鍵連接而成的分子。所不同的隻是蛋白質分子大，肽分子小，但無明確的界限。通常將大於50個氨基酸殘基的肽稱為蛋白質；反之，則稱為肽。如胰島素（含51個氨基酸殘基）通常被看成是最小的蛋白質。除瞭分子大小的差別外，主要是在構象上的差別。蛋白質分子的側鏈上含有眾多的極性、非極性和離子基團，能相互作用形成各種次級鍵，如氫鍵、疏水鍵、鹽鍵等，所以蛋白質分子具有穩定的構象。肽由於分子小，沒有那麼多的次級鍵，雖然也有構象，但其構象的穩定性遠不如蛋白質。
人工合成 20世紀初，E.費歇爾首先合成肽。1954年V.迪維尼奧又成功地合成瞭催產素。至今，肽的合成已取得瞭很大的進展。肽的合成方法有以下幾種。
固相法 以交聯的聚苯乙烯樹脂作固相支持物，將欲合成的肽的第一個氨基酸的羧端連接到固相載體上，然後按肽鏈的結構順序將氨端保護的氨基酸逐個遞加上去，最後將肽從樹脂上摘除下來，並分離提純。現在整個固相法合成過程已可在程序控制的自動化固相肽合成儀上進行。
固相法具有簡單、迅速、可自動化等優點，缺點是由於缺鏈降低瞭合成肽的純度。現在已發展瞭許多新的高分子(見高分子化合物)載體，如聚乙二醇、無交聯的聚苯乙烯、交聯的聚丙烯酰胺凝膠等。此外，還發展瞭固相片斷縮合、側鏈連接樹脂等新方法，使固相法成為肽和蛋白質合成中一項常用的技術。其主要步驟見圖。圖內式中挍為不溶性高分子，Boc為一種氨基保護基。
溶液法（經典法） 肽的合成需要一個氨基組分和一個羧基組分，它們可以是氨基酸，也可以是肽的片段。兩個組分中不參與肽鍵合成的功能團通常需要加以保護，一般須將羧基組分的羧基活化，然後進行連接。其主要步驟如下：
式中X、Y、Z為三種不同的基團。常用的活化羧基的方法有：混合酸酐法、活化酯法、疊氮法和碳二亞胺法等。
在肽合成中，基團的保護極為重要。許多氨基酸都是多官能團的，在合成含有這些氨基酸的肽時，這些側鏈如不予以保護，往往會產生副反應。如賴氨酸的ε－氨基等必須加以保護，否則會發生嚴重的分支反應。
常使用的氨基保護基有芐氧羰酰基和叔丁氧羰酰基(Boc)。此外還有對甲苯磺酰基（Tos）、金剛烷羰酰基(Adoc)、芴甲氧羰基(Fmoc)等。
羰基一般均以酯或鹽的形式保護。常用的有甲酯、乙酯、芐酯、叔丁酯、鉀鹽、鈉鹽和三乙胺鹽等。
其他方法 60年代末到70年代初，發展瞭酶促合成法。酶促法的特點是：反應速率快，得率高，能盡可能少地保護側鏈基團和增大肽的溶解度等。現在酶促法已用於一些蛋白質的半合成，有些小肽已經合成成功，如腦啡肽及其同系物等。70年代後期，發展瞭DNA合成和基因工程，一些蛋白質和肽如幹擾素、生長激素釋放抑制因子、胰島素等，已可通過基因工程的手段用細菌來生產。利用基因工程，有可能獲得大量的、從天然界難以獲得的活性肽。
存在和功能 除構成蛋白質的肽外，生物界還有許多天然肽，它們存在於動物的各種器官組織、腺體、神經組織、血液、毒液和皮膚，以及一些植物、微生物體內，含量都極微。大多數肽具有特殊的生理功能，例如能使平滑肌收縮、血壓變化、神經興奮或抑制，能促進或抑制蛋白質和核酸的生物合成等。許多肽已作為藥物，用於臨床診斷和治療。主要的生物活性肽的功能見表。
主要的生物活性肽的功能
參考書目
沈仁權等編：《基礎生物化學》，上海科學技術出版社，上海，1980。